Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w konkurencji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego sprawianie potrafi być decydujące dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był szerocy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą właśnie korzystać też chemicy, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata
– Jest toż oczywiście wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w regionie nauk chemicznych również o produktach.
Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w niniejszym wirusie. – To pomaga mu poznanie. Zahamowanie czynienia tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby służenie tego enzymu (hamowałby jego działalność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże był atrakcyjny, jednak były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który odpowiada do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten podstawowy dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, iż jest taki istotny. – Z paru lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim produkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał szerocy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS oraz jej podstawowego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego zajścia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego tego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją znacznie dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi niezmiernie podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się końcami z pełnym światem
Jak uczy, istnieje obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektywy P1”). – U mężczyzn łatwo nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd także można się spodziewać, że jeżeli powstaną leki uderzające w niniejszy enzym, obecne będą one szkodzić wirusowi, ale szybko nie człowiekowi. Natomiast toż świadczy, iż będą nieco toksyczne.
Praca (z wnioskami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest ponad w trakcie recenzowania, tylko jego zespół już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint pracy jest prosty online. – Toż jest prezent z mojego laboratorium dla całych zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I powoduje, iż w mało dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z zapytaniami i ofertami współpracy zakładają się światy z różnych stron świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to jedna z najistotniejszych informacji, które można liczyć o tym enzymie. Zatem jego wszystka preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym może się łączyć w pierwszych rolach. – Możemy stwierdzić, czy to są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy i zrobić mapę najważniejszego znaczenia tego enzymu i stosować do niego nawet leki, które obecnie wydobywają się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą właśnie korzystać też chemicy lub firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Obecnie na celowniku mamy własne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyce jest podaj niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli stworzyć swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i brać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (jakie nie piszą w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Zapewne ona podawać do tworzenia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został tylko w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
